lactato desidrogenase
Resumo
A lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima citosólica encontrada em quase todos os tecidos do corpo, que catalisa a interconversão de piruvato e lactato, usando NADH/NAD+ como cofatores. É um marcador inespecífico de lesão celular ou de degradação tecidual, elevado em condições como hemólise, infarto tecidual e neoplasia maligna. Os padrões das isoenzimas da LDH podem ajudar a localizar o tecido de origem.
Detalhes
A LDH catalisa a reação reversível: piruvato + NADH ↔ lactato + NAD+, desempenhando papel fundamental na glicólise anaeróbica ao regenerar o NAD+ necessário para que a glicólise continue quando o oxigênio é limitado. Existe como um tetrâmero de dois tipos de subunidades (H e M), formando 5 isoenzimas (LDH-1 a LDH-5) com distribuições tecido-específicas: LDH-1 (coração, hemácias), LDH-2 (sistema reticuloendotelial), LDH-3 (pulmões), LDH-4 (rim, pâncreas, placenta), LDH-5 (fígado, músculo esquelético). Clinicamente, a LDH sérica total é um marcador inespecífico, porém sensível, de morte celular/lesão tecidual. A LDH elevada é observada em: anemia hemolítica (a hemólise intravascular libera LDH das hemácias), infarto do miocárdio (historicamente LDH-1 > LDH-2
Fontes
- First Aid for the USMLE Step 1
- Robbins Basic Pathology
- Harrison's Principles of Internal Medicine
- Kaplan USMLE Step 1 Biochemistry
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