caspase

As caspases são uma família de proteases que clivam proteínas após resíduos de ácido aspártico e são essenciais para a execução da apoptose. Classificam-se em caspases iniciadoras (caspases-8, -9, -10) e caspases executoras (caspases-3, -6, -7). As caspases iniciadoras são ativadas por vias de receptores de morte (via extrínseca, por meio da caspase-8) ou por vias mitocondriais (via intrínseca, por meio da caspase-9). Uma vez ativadas, clivam e ativam as caspases executoras, que desmantelam sistematicamente componentes celulares, incluindo lâminas nucleares, proteínas do citoesqueleto e enzimas de reparo do DNA. Isso leva às características apoptóticas típicas: retração celular, condensação da cromatina, fragmentação do DNA e formação de corpos apoptóticos. A desregulação das caspases contribui para diversas doenças - a ativação excessiva leva a doenças neurodegenerativas e lesão isquêmica, enquanto a ativação insuficiente contribui para o desenvolvimento de câncer e doenças autoimunes. A caspase-3 é frequentemente usada como biomarcador de apoptose em contextos de pesquisa e clínicos.