caspases
Resumo
As caspases são proteases de cisteína que executam a morte celular programada (apoptose) por meio da clivagem de proteínas celulares específicas. Existem como zimogênios inativos e são ativadas em cascata durante a apoptose, com as caspases iniciadoras (8, 9, 10) ativando as caspases executoras (3, 6, 7).
Detalhes
As caspases (proteases de cisteína e aspartato) são as principais executoras da apoptose, clivando proteínas após resíduos de aspartato. A via apoptótica envolve duas rotas principais: a via extrínseca (mediada por receptores de morte, ativando a caspase-8) e a via intrínseca (mediada pela mitocôndria, ativando a caspase-9 por meio da liberação de citocromo c e da formação do apoptossomo). Ambas convergem nas caspases executoras (principalmente a caspase-3), que clivam proteínas celulares-chave, incluindo PARP, laminas e proteínas do citoesqueleto, levando à morfologia apoptótica característica (retração celular, condensação da cromatina, fragmentação do DNA). A desregulação da atividade das caspases está implicada no câncer (apoptose insuficiente) e em doenças neurodegenerativas (apoptose excessiva). A caspase-1 é singular por ser uma caspase inflamatória envolvida na piroptose e no processamento de IL-1β/IL-18, e não na apoptose.
Fontes
- Robbins Basic Pathology
- Alberts Molecular Biology of the Cell
- First Aid for USMLE Step 1
- Janeway's Immunobiology
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