transaminase

As transaminases catalisam reações reversíveis de transaminação, transferindo um grupo amino de um aminoácido para um alfa-cetoácido, usando o fosfato de piridoxal (vitamina B6) como cofator. A ALT converte alanina em piruvato, enquanto a AST converte aspartato em oxaloacetato; ambas as reações ligam o metabolismo dos aminoácidos ao ciclo de Krebs e à gliconeogênese (ciclo da alanina). Clinicamente, a ALT e a AST séricas são usadas como testes de função hepática, embora na verdade reflitam lesão hepatocelular, e não função de síntese. A ALT é mais específica do fígado, enquanto a AST também é encontrada no músculo cardíaco, no músculo esquelético, no rim e no cérebro, o que a torna menos específica para patologia hepática. Na hepatite viral, a ALT costuma ser maior que a AST. Na doença hepática alcoólica, a AST costuma ser maior que a ALT (frequentemente com relação >2:1), devido à lesão mitocondrial e à deficiência de B6. Transaminases marcadamente elevadas (na casa dos milhares) sugerem necrose hepatocelular aguda por causas como intoxicação por paracetamol, hepatite isquêmica ou hepatite viral aguda. Elevações leves crônicas são observadas na NAFLD, na hepatite viral crônica e na hepatite autoimune. A AST também se eleva no IAM (embora CK-MB e troponina sejam mais específicas) e em doenças musculares como a rabdomiólise. A deficiência de vitamina B6 pode reduzir falsamente os níveis de AST/ALT devido à menor disponibilidade do cofator.