ácido siálico

A carga negativa e a posição terminal do ácido siálico lhe conferem vários papéis. A hemaglutinina do influenza se liga a ele para entrar nas células, e a neuraminidase o cliva para liberar a progênie viral; a preferência de ligação (alfa-2,6 nas vias aéreas superiores humanas versus alfa-2,3 no intestino das aves e nas vias aéreas inferiores humanas) é um determinante fundamental da faixa de hospedeiros de cepas aviárias, como o H5N1. Nas células do hospedeiro, o ácido siálico recruta o fator H do complemento, que acelera o decaimento da C3 convertase e, assim, protege as superfícies próprias do ataque da via alternativa; a perda dessa regulação é a base da síndrome hemolítico-urêmica atípica. Algumas bactérias exploram o mesmo artifício ao se revestirem de ácido siálico, sobretudo Neisseria meningitidis do grupo B e Escherichia coli K1, cujas cápsulas sialiladas imitam o tecido do hospedeiro, evadem o complemento e são pouco imunogênicas — razão pela qual não existe vacina polissacarídica convencional contra o meningococo B. O ácido siálico também reveste glicoproteínas, e a remoção dele (dessialilação) sinaliza o clearance hepático; além disso, ele termina as estruturas dos antígenos do grupo sanguíneo ABO e de Lewis.