colágeno tipo I

O colágeno tipo I é sintetizado por fibroblastos e osteoblastos e constitui ~90% da matriz orgânica óssea, além de ser um componente importante da pele, dos tendões, dos ligamentos, da córnea e da dentina. A síntese envolve etapas intracelulares (tradução das cadeias pré-pro-α, hidroxilação de resíduos de prolina/lisina pelas prolil e lisil hidroxilases, que requerem vitamina C como cofator, glicosilação e formação da tripla hélice no procolágeno), seguidas de etapas extracelulares (clivagem dos propeptídeos terminais pela procolágeno peptidase para formar tropocolágeno e ligação cruzada pela lisil oxidase para formar fibrilas de colágeno maduras). Mutações nos genes COL1A1 ou COL1A2 (que codificam as cadeias α1 e α2) causam osteogênese imperfeita, caracterizada por múltiplas fraturas com trauma mínimo, esclera azulada (afinamento do colágeno escleral, que deixa visíveis as veias da coroide subjacentes), perda auditiva (por anormalidade dos ossículos) e imperfeições dentárias (dentinogênese imperfeita). A deficiência de vitamina C (escorbuto) prejudica a hidroxilação, levando a colágeno fraco e a manifestações como sangramento gengival, cicatrização deficiente, pelos em saca-rolhas e hemorragias perifoliculares. A síndrome de Ehlers-Danlos (particularmente os tipos artrocalásico e clássico) também pode envolver defeitos do colágeno tipo I, causando pele hiperextensível e hipermobilidade articular. Clinicamente, produtos de degradação do colágeno tipo I (p. ex., telopeptídeo C-terminal, CTX) são usados como biomarcadores de remodelação óssea no acompanhamento da osteoporose. Compreender a via de síntese do colágeno é essencial para questões de prova de alto rendimento que diferenciam os tipos de colágeno (I: osso/pele/tendão, II: cartilagem, III: reticular/vasos sanguíneos, IV: membrana basal).